鐵一硫電子傳遞蛋白
同修 / 2022-07-26
鐵一硫電子傳遞蛋白
鐵氧還蛋白。這是比較小的蛋白(6，000-12,000)，它含有非-血紅素的鐵，半胱氨酸-硫和所謂“無機”硫，具有的氧化還原電勢接近于標準氫電極。它們似乎存在于所有綠色植物中(包括藻類)、所有光合細菌、原生動物和在一些發(fā)酵厭氧細菌中。這些分子作為電子傳遞體在光合過程中的低電勢端起重要作用，但是仍然缺乏對它們活性的確切化學說明。
有各種鑒定過的鐵氧還蛋白在化學上完全不同，每一分子中鐵原子的含量從二個變化到八個，但有著相似的氧化還原性質(zhì)。近來愛根斯(M.aerogens)已用X-射線結(jié)晶學確定了八-鐵氧還蛋白的結(jié)構(gòu)。這個分子有一個帶有八個半胱氨酸殘基(25-E-VI)，八個鐵原子和八個無機(或活潑的)硫原子組成的蛋白鏈，分子量恰好超過6，000。
鐵原子和活潑的硫原子形成相同種類的二個分離的原子簇(圖25-E-3)；在高電勢鐵蛋白(見下文)中早已發(fā)現(xiàn)，用一個半胱氨酸的硫原子沿著鐵原子四面體的三重軸對每一個鐵原子配位。二個原子簇的中心分開約12A。以前根據(jù)間接證明(穆斯堡譜、化學性質(zhì)和磁性)提出了很不同的結(jié)構(gòu)，而這些數(shù)據(jù)現(xiàn)在必須重新判斷。
紅氧還蛋白 這種物質(zhì)首先從巴斯德梭狀桿菌(C.Pasteuri-at.um)中離析出來，它似乎參加一些生理反應，在一些生理反應中鐵氧還蛋白也有活性。紅氧還蛋白只含有一個鐵原子，四個半胱氨酸亞單位，沒有無機硫，分子量約6，000。用X-射線結(jié)晶學相當詳細地研究了以氧化形式的紅氧還蛋白的結(jié)構(gòu)。鐵原子被四個半胱氨酸的硫原子四面體配位，如圖25-E-4所示。四面體是顯著畸變的。Fe-S距離可靠性應當小于0.05A以內(nèi)，分別是2.39、2.33、2.31和1.97A，夾角在101°和118°之間。
高電勢鐵蛋白 這些蛋白氧化還原電勢約比鐵氧還蛋白正0.7伏。染色高電勢鐵蛋白是最特征的一種，分子量約10,000含有四個鐵原子，四個無機硫原子和四個半胱氨酸殘基。X-射線研究4已指出鐵和硫原子成四面體排列(圖25-E-3)。
其它。在一些無脊椎動物中，攜帶氧分子是非正鐵血紅素鐵蛋白稱為蚯蚓血紅蛋白。假定蚯蚓血紅蛋白的鐵原子結(jié)合氧分子，可是不知道鐵原子上結(jié)合氧能力的配位區(qū)的性質(zhì)，(除了不包括硫原子這一點以外)。蚯蚓血紅蛋白分子由八個表面上相同的亞單位組成，每一個亞單位分子量約12，000并含有二個鐵原子。
每一個亞單位結(jié)合一個O2的分子。
鐵的代謝須要儲藏和輸送鐵的給養(yǎng)。在人和許多其它高等動物中儲藏的物質(zhì)是鐵蛋白和血紅素糖苷。它們存在于肝、脾和骨髓中。鐵蛋白近似由球蛋白鞘組成的一種水溶性晶體物質(zhì)，內(nèi)徑～75A，外徑～120，依次構(gòu)成～20亞單位。球蛋白鞘內(nèi)是膠體Fe2O3-H2O一磷酸鹽的膠粒。鐵的乾重可以達到23%；單獨蛋白部分稱為脫鐵鐵蛋白，它是穩(wěn)定的晶體，分子量約450，000。血紅素糖甘甚至含有較大比例的“氫氧化鐵”，但是與鐵蛋白比較它的組成是可以改變和未充分確定的。
鐵傳遞蛋白(transferrin)是與鐵離子結(jié)合很強的一種蛋白，它將鐵從鐵蛋白傳遞到紅細胞或反過程。鐵以Fe2+形式在鐵蛋白和鐵傳遞蛋白之間來回，可是詳細的氧化還原過程還不清楚。
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