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甲烷單加氧酶還原酶MMOR的結(jié)構(gòu)


化學(xué)先生 / 2019-07-30

        Muller等采用NMR結(jié)合局城性分子動力學(xué)計算研究了MMOR的結(jié)構(gòu)[]表明，還原酶(sMMOR)有2個城，一個是含有FAD和NADH結(jié)合部位MMOR-FAD城，分子量為27. 6kDa,由250(99~348)個氨基酸組成;另一個是含有[2Fe-2S] 的鐵氧化還原蛋白城(MMOR-Fd), 由98(1~98)個氨基酸組成，6個β帶(strands), 3個a螺旋構(gòu)成了2個β片, [2Fe-2S]中心與42、47、50、82半胱氨酸殘基的硫原子配位，分子量為10. 9kDa,MMOR總分子量為38. 5kDa; MMOR-Fd從NADH向MMOH轉(zhuǎn)移電子，F(xiàn)d與MMOH結(jié)合面有一個極性中心，這個中心被一些疏 水基團(tuán)包圍。


        甲烷與氧在活性中心的反應(yīng)過程中，活性中心的疏水腔起著關(guān)鍵性作用7.25，非極性的底物轉(zhuǎn)化成更親水的產(chǎn)物，在酶分子中必定有一個互不干擾的結(jié)合釋放路徑。假定這個路徑是從蛋白質(zhì)分子表面到活性中心，氣態(tài)的底物首先結(jié)合在分子表面的疏水腔，通過MMOH分子構(gòu)型的扭動變形，逐步結(jié)合到活性中心。為了探測這一機(jī)理，Whittington 等采用二溴乙烷、碘乙烷與MMOH共結(jié)晶的X光衍射方法，通過氙、二溴乙烷、碘乙烷對MMOH晶體加壓，研究了小分子與MMOH的結(jié)合部位。證明二溴乙烷、碘乙烷結(jié)合到a亞基的2個疏水部位，氙結(jié)合到a亞基的6個疏水部位。從而闡明了非極性底物結(jié)合在疏水腔體內(nèi)，MMOH分子中的疏水腔起著路徑引導(dǎo)作用，從而支持了前面的假設(shè)。特別是從活性中心Leul10側(cè)鏈構(gòu)型的改變推斷，Leul10就是一個疏水通道的重要組分，控制著底物的進(jìn)人和產(chǎn)物的釋出。

       多種譜學(xué)方法都曾用來探究MMOR的結(jié)構(gòu)及其與MMOH的結(jié)合。采用特殊殘基的NMR研究，也可以了解MMOB和MMORFd與MMOH的相互作用。小角度X射線街射研究則表明，有一個MMOH-MMOB-MMOR結(jié)合的三重化合物模型，在反應(yīng)循環(huán)中使MMOH經(jīng)歷了一個大的結(jié)構(gòu)重排。在MMOH表面對正電性殘基的修飾，可抑制其與MMOB結(jié)合和從MMOR轉(zhuǎn)移電子。MMOH的雙鐵核中心和MMOB中心的距離測定表明，MMOB與MMOH是相鄰接的。MMOH和MMOB共價交聯(lián)的質(zhì)譜分析證明，MMOR-Fd的Glu5b、Glu91 連接到MMOH的a亞基N端和兩個羧基形成的負(fù)電區(qū)。但突變實驗則表明，除此之外還可能有其它交聯(lián)位點存在。

        來源于Bath菌的MMOH紫外光譜在300nm有吸收，而蛋白質(zhì)的吸收在280nm,這個吸收峰很可能是由雙核鐵中心產(chǎn)生的。這一點與早期OB3b的MMOH實驗結(jié)果相一致，而在其它報道中認(rèn)為，MMOH在410nm、521nm、550nm也有不同的特征吸收峰[54]，可能與樣品的酪氨酸殘基有關(guān)。
 

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