酶化學(xué)的研究范圍是什么
化學(xué)先生 / 2019-07-27
酶化學(xué)的研究范圍也可以參照化學(xué)催化，概括為酶的催化劑制備化學(xué)、酶的結(jié)構(gòu)化學(xué)和酶催化反應(yīng)化學(xué)三大部分。其核心內(nèi)容是研究酶的分離純化、結(jié)構(gòu)表征、催化功能和化學(xué)模擬。酶化學(xué)要解決的關(guān)鍵科學(xué)問題是綜合運用各種物理化學(xué)手段，特別是現(xiàn)代譜學(xué)表征方法閘明酶的結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系，最終達到用人工酶替代生物酶，在溫和或極端條件下完成化學(xué)催化難以完成的反應(yīng)。
1.酶的催化劑制備化學(xué)
酶催化劑和化學(xué)催化劑的最大區(qū)別是催化劑的制備。酶是天然存在的，只能從生物細胞中提取，而不能像化學(xué)催化劑一樣，通過化學(xué)方法來合成。因此，酶的催化劑制備化學(xué)必須以生物學(xué)為基礎(chǔ)，對細胞、氨基酸、蛋白質(zhì)、核酸等生物化學(xué)知識有所了解。微生物菌種的選育發(fā)酵、細胞培養(yǎng)和蛋白質(zhì)的分離純化等是必須掌握的生化技術(shù)。酶的化學(xué)修飾、酶和細胞的固定化，以及米白質(zhì)工程和基因工程等分子生物學(xué)方法，則是改進和提高酶的活性和穩(wěn)定性的重要途徑。模擬酶或人工酶是具有酶功能的化學(xué)催化劑。由于酶是復(fù)雜的生物大分子，很難從組成和結(jié)構(gòu)上進行化學(xué)合成，只能在深入了解其活性中心結(jié)構(gòu)和反應(yīng)機理的基礎(chǔ)上，對其催化功能進行化學(xué)模擬。
2.酶催化反應(yīng)化學(xué)
酶催化反應(yīng)的突出特點是反應(yīng)條件溫和、反應(yīng)速率快，選擇性高。由于受到生存條件的限制，要保持酶的活性，酶催化反應(yīng)一般均在室溫、 中性pH等溫和條件下進行，而且反應(yīng)物的濃度不能過高。其反應(yīng)速率之所以能比化學(xué)催化快數(shù)百億倍，是由于酶和底物生成的反應(yīng)中間物可以大大降低活化能。酶催化反應(yīng)化學(xué)的研究不注重單程轉(zhuǎn)化，而關(guān)心酶的轉(zhuǎn)化數(shù)。因為酶催化的反應(yīng)產(chǎn)物是生物新陳代謝的排泄物，對酶有毒，其濃度最高不能超過10%，從而限制了酶催化反應(yīng)的單程轉(zhuǎn)化率和生產(chǎn)強度。這也是在相同生產(chǎn)能力下，生物催化反應(yīng)器的尺寸要比化學(xué)催化反應(yīng)器大很多的原因。酶催化反應(yīng)的另一個弱點是酶的穩(wěn)定性差，由于酶是蛋白質(zhì)，對外界的條件和環(huán)境非常敏感，容易因溫度、壓力的變化和雜質(zhì)的影響而失活。酶催化的選擇性，包括化學(xué)選擇性、立體選擇性和反應(yīng)分子的部位選擇性，則是化學(xué)催化無法比擬的。因此選擇性和穩(wěn)定性是酶催化反應(yīng)化學(xué)的研究重點。酶催化在水溶液中進行，遵從米氏動力學(xué)規(guī)律，反應(yīng)動力學(xué)的研究比化學(xué)催化，特別是氣固多相催化反應(yīng)要簡單得多。但由于酶催化屬于快速反應(yīng)，反應(yīng)機理的研究，尤其是反應(yīng)中間物和反應(yīng)網(wǎng)絡(luò)必須通過停留和溫度跳躍等快速動力學(xué)方法測定。
近年來，極端條件，如有機溶劑、酸堿性(pH)、 低溫和高壓條件下生物催化反應(yīng)的發(fā)現(xiàn)，已引起生物和化學(xué)工作者的普遍關(guān)注，對酶催化反應(yīng)化學(xué)的研究提出了新的挑戰(zhàn)。
3.酶的結(jié)構(gòu)化學(xué)
ssm酶是具有催化功能的蛋白質(zhì)。研究酶的結(jié)構(gòu)化學(xué)，首先要了解蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)，對蛋白質(zhì)的初級結(jié)構(gòu)氨基酸、肽鏈，以及由它們形成的高級結(jié)構(gòu)a螺旋和β折疊等空間構(gòu)型有一定的基礎(chǔ)知識。但更重要的是從結(jié)構(gòu)與功能的關(guān)系人手，研究酶的活性中心結(jié)構(gòu)，酶和底物形成的反應(yīng)中間物，以及輔酶、輔因子等。現(xiàn)代譜學(xué)表征技術(shù)的發(fā)展使酶的空間構(gòu)型和活性中心結(jié)構(gòu)以及酶和底物相互作用的研究進入了一個嶄新階段。人們不但可以用X射線晶體衍射測定酶分子的晶體結(jié)構(gòu)，而且能夠通過ESR、NMR、XAFS等研究酶的活性中心結(jié)構(gòu)、酶和底物的作用機理和反應(yīng)動態(tài)學(xué)。分子生物學(xué)的發(fā)展和計算機的應(yīng)用，則使人們有可能通過基因突變改造酶和模擬酶的空間結(jié)構(gòu)，從而提高自然酶的活性、穩(wěn)定性和對儲存環(huán)境及反應(yīng)條件的耐受性。
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